蛋白是生命活动的体现者，因此，只有获取具有正确构象和功能的重组蛋白才能进行后续的生命科学研究。

采用大肠杆菌E.coli表达体系是获取重组蛋白最重要的手段之一，该方法具有操作方便、成本低，而且重组蛋白含量较高等优点。获取的该蛋白适用于抗体制备、功能分析、细胞实验以及蛋白相互作用研究等优点。当然，该方法获取的重组蛋白容易形成包涵体、需要复性以及缺乏蛋白后续修饰等缺点。

基本流程

技术优势

1. 本公司拥有多种原核表达载体系统，pET系统（pET21、pET28、pET32以及pET41等）（含6×HIS Tag）；pGEX系统（pGEX-4T-1和pGEX-4T-1）（含GST Tag）；以及改良过的pCold冷休克的表达体系，根据实际需要选择合适的载体，这对于减少包涵体的形成，提高重组蛋白的可溶性非常关键。

2. 本公司拥有至少7种原核表达宿主菌，常规的E.coli BL21（DE3）、Rosetta、Origami、Arctic Express等，有些宿主菌非常有效的适用于超低温环境下原核蛋白的稳定和可溶性表达，这对于蛋白功能研究非常关键。

   客户须知：

案例：

本实验在对某昆虫中分子伴侣基因进行原核表达，采用pET32表达系统，同时采用低温（13℃）环境下进行该基因的诱导表达，获取更多的可溶性蛋白，同时进行纯化和蛋白功能  

分析，部分结果如下：

            鞭毛蛋白与TLR5胞外区相互作用的PAGE检测

客户提供：

*（经本公司评估后，实验没有结果，不收取任何费用）